广东
9月16日，中国农业大学杨栋团队在国际顶级期刊《美国化学会志》（Journal of the American Chemical Society，JACS）以Article形式发表了题为“Ensemble-Biased Disulfide Chemistry Orchestrates the Multidimensional Gluten Network Topology”的论文，并被遴选为当期内页封面文章。该论文揭示了面粉加水揉制成面团时，从纳秒级原子运动到可揉可拉的面团之间、跨越十几个数量级时空尺度的分子层面精密“编程”的化学反应过程。 本论文由2025级硕士研究生谢伯瑜与2018级博士研究生高吉慧（现为浙江农林大学食品健康与营养学院讲师）担任共同第一作者，杨栋副教授与美国德克萨斯大学奥斯汀分校化学系Dave Thirumalai教授担任共同通讯作者。
“和面”貌似很简单，不过是面多了加水，水多了加面。面粉质地蓬松、细微干燥且易燃易爆，当以水为介质进行揉和时，面团会获得极为优异的延展性能。面粉中有一类名为“麦谷蛋白”的巨大分子，是自然界已知最大的蛋白质之一。团队发现在干燥状态下，蛋白质分子间的静电互斥作用使它们彼此分离，表现为宏观上面粉的蓬松分散化状态；而一旦水分子介入其中，巨大的水合效应便有效屏蔽了静电排斥并促进极性相互作用，使麦谷蛋白分子彼此靠近并通过半胱氨酸形成二硫键交联成一种有序的、由焓驱动形成的聚合物。
经典生物化学认为蛋白质发挥功能需具备一定的三维结构，如同“一把钥匙配一把锁”。但麦谷蛋白1Dx5的氮端结构域却没有固定折叠形状，且单个分子构象不断变化，其上的三个半胱氨酸残基Cys10、Cys25、Cys40能够形成二硫键将不同蛋白质分子钩连。从纯化学角度看，半胱氨酸两两配对可能产生多种组合，但实验结果显示实际交联方式极其有限且具有高度选择性和偏好性。Cys25是核心枢纽并参与所有的主要交联模式；Cys25-Cys25连接形成一维链状蛋白骨架，而Cys10-Cys25与Cys40-Cys25的分支连接则在骨架上“开岔路”，把面筋网络撑向另一维度。这从分子层面解释了面团为何既能一维延展（如拉面），又能三维膨发（如面包、馒头）。本研究将这一现象命名为“系综偏向的化学选择性”——它既非随机碰撞，也非一把钥匙一把锁，而是介于两者之间的精妙策略，体现了大自然在蛋白质世界中使用的智慧。这种策略赋予和面极强的鲁棒性：不同厨房里水温度和盐碱度各异，却都能成团，而非如精细化学反应般条件稍偏便谬以千里。
图为本研究跨尺度解析从宏观食品到原子级结构的动态变化
https://doi.org/10.1021/jacs.6c07565
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